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一种水的分子通道。在动物和植物细胞中已经发现有几种不同的水通道蛋白。在动物细胞中
已经鉴定了水通道蛋白家族中的六个成员,在植物中发现了具有类似功能的蛋白质。膜的水
通道蛋白 AQP1 是 1988 年发现的,开始将这种蛋白称为通道形成整合蛋白(CHIP),是人的红
细胞膜的一种要蛋白。它可以使红细胞快速膨胀和收缩以适应细胞间渗透性的变化。AQP1
蛋白也存在于其他组织的细胞中。AQP1 及它的同系物能够让水自由通过(不必结合),但是不
允许离子或是其他的小分子(包括蛋白质)通过。
AQP1 是由四个相同的亚基构成,每个亚基的相对分子质量为 28kDa,每个亚基有六个跨膜结
构域,在跨膜结构域 2 与 3、5 与 6 之间有一个环状结构,是水通过的通道。另外,AQP1 的氨基
端和羧基端的氨基酸序列是严格对称的,因此,同源跨膜区(1,4、2,5、3,6)在质膜的脂双层中的
方向相反。AQP1 对水的通透性受氯化汞的可逆性抑制,对汞的敏感位点是结构域 5 与 6 之间
的 189 位的半胱氨酸。其他几种 AQP1 与肾功能有关。

又称收缩蛋白，是红细胞膜骨架的主要成份,但不是红细胞膜蛋白的成份,约占膜提取蛋白的
30%。血影蛋白属红细胞的膜下蛋白，这种蛋白是一 种长的、可伸缩的纤维状蛋白,长约 100
nm,由两条相似的亚基∶β亚基(相对分子质量 220kDa)和α亚基(相对分子质量 200kDa)构成。
两个亚基 链呈现反向平行排列, 扭曲成麻花状，形成异二聚体, 两个异二聚体头-头连接成
200nm 长的四聚体。5 个或 6 个四聚体的尾端一起连接于短的肌 动蛋白纤维并通过非共价
键与外带 4.1 蛋白结合,而带 4.1 蛋白又通过非共价键与跨膜蛋白带 3 蛋白的细胞质面结合, 形成“连接复合物”。这些 血影蛋白在整个细胞膜的细胞质面下面形成可变形的网架结构, 以维持红细胞的双凹圆盘形状。